ابداع روشی کم هزینه و دقیق برای خالص سازی فاکتور رشد اپیدرمی انسانی نوترکیب (hegf)
Authors
abstract
فاکتور رشد اپیدرمی(egf) انسانی با 53 اسید آمینه و وزن مولکولی 2/6 کیلو دالتون، پروتئینی با قابلیت تحریک رشد چندین نوع سلول است و به دلیل همین ویژگی در موارد پزشکی و تهیه فراورده های آرایشی کاربردهای بسیاری دارد. در این پژوهش، ابتدا پلاسمید pet23a(+) حاوی ژن egf به باکتری اشرشیاکلی سویه bl21(de3) منتقل شد که سویه نوترکیب به دست آمده قادر به تولید فاکتور رشد اپیدرمی انسانی به صورت درون ریز بود. روند خالص سازی استفاده شده در این پژوهش، روشی آسان و به صرفه و دارای سه مرحله اصلی شامل بازکردن تاخوردگی مولکولی و واسرشتگی مولکول ها، خالص سازی پایانی به روش فراتصفیه و ایجاد تاخوردگی دوباره مولکول های جداشده می باشد. در این پژوهش، از روش کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا در ستون فاز وارون در کنار آزمایش sds-page برای سنجش نتیجه های مرحلههای گوناگون خالصسازی استفاده شد. درآخرین مرحله خالص سازی نتیجهه ای هردو آزمایش نشان دهنده خلوص بالا برای پروتئین جداشده می باشد.
similar resources
ابداع روشی کم‌هزینه و دقیق برای خالصسازی فاکتور رشد اپیدرمی انسانی نوترکیب (hEGF)
فاکتور رشد اپیدرمی(EGF) انسانی با 53 اسید آمینه و وزن مولکولی 2/6 کیلو دالتون، پروتئینی با قابلیت تحریک رشد چندین نوع سلول است و به دلیل همین ویژگی در موارد پزشکی و تهیه فراورده های آرایشی کاربردهای بسیاری دارد. در این پژوهش، ابتدا پلاسمید pET23a(+) حاوی ژن EGF به باکتری اشرشیاکلی سویه BL21(DE3) منتقل شد که سویه نوترکیب به دست آمده قادر به تولید فاکتور رشد اپیدرمی انسانی به صورت درون‌ریز ب...
full textجداسازی و خالص سازی فاکتور رشد اپیدرمی انسانی از باکتری اشرشیا کلی نوترکیب
فاکتور رشد اپیدرمی انسانی (hegf) ، یک پلی پپتید کوچک تک زنجیره ای با وزن مولکولی 6201 دالتون و دارای 53 آمینواسید می باشد. این پروتئین در شرایط درون تنی،یک میتوژن قوی برای اغلب سلول های کشت داده شده با منشاء اپیدرمی می باشد و در شرایط برون تنی، تکثیر و تمایز سلول هایی ازبافت های متنوع را تحریک می کند.دراینپژوهشابتداپلاسمیدنوترکیبpet23a(+)بهباکتریاشرشیاکلیسویهbl21(de3)منتقلوفاکتور رشد اپیدرمی ان...
15 صفحه اولکشت غیر مداوم با تراکم سلولی بالا برای تولید فاکتور رشد اپیدرمی انسانی نوترکیب در باکتری اشریشیاکلای و بررسی فرایند خالص سازی محصول
فاکتور رشد اپیدرمی انسانی (hegf) یک پلی پپتیدی 53 آمینو اسیدی با وزن مولکولی 2/6 کیلو دالتون است. این فاکتور رشد به دلیل قابلیت تحریک رشد سلول های پوستی کاربرد گسترده ای در درمان زخم های پوستی پیدا کرده و کاربرد آن به عنوان افزودنی در لوازم آرایشی روز به روز در حال افزایش است. در این پژوهش از کشت غیر مداوم با تراکم سلولی بالای باکتری اشریشیاکلای نوترکیب برای تولید فاکتور رشد اپیدرمی انسانی به ص...
15 صفحه اولتولید آزمایشگاهی فاکتور رشد اپیدرم انسانی نوترکیب و ارزیابی عملکرد آن در بقای سلولی
Background and purpose: Human epidermal growth factor (hEGF) is a polypeptide of 53 amino acids with various medical application such as wound healing. The purpose of this study was cloning, expression, and purification of recombinant human EGF (rhEGF) and assessment of its mitogenic effect on NIH 3T3 cells. Materials and methods: Subcloninig of hEGF was performed in to pET24a (+). Protein e...
full textخالص سازی هورمون رشد انسانی تولید شده به شکل محلول از سویه نوترکیب اشریشیاکلی در مقیاس آزمایشگاهی
سابقه و هدف: هورمون رشد انسانی یا سوماتوتروپین یک پلی پپتید تک زنجیره ای با وزن مولکولی 22 کیلودالتون دارای 191 واحد آمینو اسیدی است. هدف از این پژوهش، ارزیابی تولید و خالص سازی فرم محلول هورمون رشد انسانی نوترکیب در مقیاس آزمایشگاهی می باشد. مواد و روش ها: در این تحقیق از باکتری اشریشیا کلی حاوی پلاسمید pET32a(+)-Trx-His6-hGH استفاده ش...
full textتولید آزمایشگاهی فاکتور رشد اپیدرم انسانی نوترکیب و ارزیابی عملکرد آن در بقای سلولی
سابقه و هدف: فاکتور رشد اپیدرم انسانی (hegf)، پلی پپتیدی دارای 53 اسید آمینه است که کاربردهای وسیعی در پزشکی و به ویژه ترمیم زخم دارد. هدف از این پژوهش، همسانه سازی، بیان و تخلیص hegf نوترکیب و بررسی اثر میتوژنیک آن بر دودمان سلولی nih3t3 بود. مواد و روش ها: زیرهمسانه سازی ژن hegf، درون وکتور pet24a صورت گرفت. بیان پروتئین تحت شرایط استاندارد صورت گرفت. از آن جایی که بیان پروتئین به صورت کنجاله...
full textMy Resources
Save resource for easier access later
Journal title:
نشریه شیمی و مهندسی شیمی ایرانPublisher: جهاد دانشگاهی- پژوهشکده توسعه صنایع شیمیایی ایران
ISSN 1022-7768
volume 34
issue 2 2015
Hosted on Doprax cloud platform doprax.com
copyright © 2015-2023